Collagene idrolizzato Peptan

Dosaggio e preparazione

Assumere tra i 10 g (l'80% di un misurino dosatore da 30 ml) e 20 g al giorno di peptidi di collagene Peptan. Misurino dosatore incluso.

Assumere preferibilmente

• Al mattino, a mezzogiorno o alla sera, durante il pasto.
• Dopo l'allenamento.

Consigli d'uso

Diluire 10 g in:

• un bicchiere d'acqua con succo di limone.
• latte vegetale.
• succo di frutta o verdura.
• frullato (smoothie/shake).
• gazpacho.
• il proprio frullato di proteine isolate (siero di latte).

Un concentrato di peptidi di collagene per i tuoi tessuti.

Il collagene è una proteina che si trova nelle articolazioni, nei muscoli, nei tendini e nella pelle, e svolge un ruolo chiave nell'architettura e nell'integrità dei tessuti biologici. La sua sintesi diminuisce naturalmente con l'età.

Gli integratori di collagene, siano essi peptidi di collagene bovino o collagene marino, compensano la sua carenza nella nostra alimentazione moderna.

Il peptide di collagene Peptan® di Nutripure è un peptide di collagene di tipo 1 e 3, 100% puro e di origine bovina. Garantisce la massima qualità ed efficacia. La sua formula brevettata, senza additivi, è altamente biodisponibile e facilmente assimilabile dall'organismo.

Con un dosaggio ottimizzato da 10 a 20 g al giorno, il peptide di collagene Peptan® fornisce un apporto concentrato di proteine derivate dal collagene. È un'opzione ideale per coloro che cercano di rafforzare la propria salute in modo naturale ed efficace.

Benefici:

• Il collagene è presente in tutto il nostro organismo.
• La sua sintesi diminuisce con l'età.
• Il collagene è poco presente nella nostra alimentazione moderna.

UN DOSAGGIO OTTIMIZZATO

• 90% Proteine
• 0% Carboidrati
• 0% Lipidi

Il collagene è presente in tutto il corpo e nella pelle

Il collagene rappresenta il 30% delle proteine del nostro corpo. Viene sintetizzato da diversi tipi di cellule, a seconda della loro funzione nell'organismo.
Il collagene più presente nel corpo è il collagene tipo I. Le sue fibre hanno una grande resistenza alla trazione e possono allungarsi senza rompersi. Il nostro corpo contiene più di 28 diverse forme di collagene, che rappresentano una parte molto importante della nostra massa secca:

• Il 70% dei nostri legamenti e articolazioni.
• Il 75% della nostra pelle.
• L'85% dei nostri tendini.
• Il 90% delle nostre ossa.

Aminoacidi per le nostre articolazioni e i nostri tessuti

Il peptide di collagene Peptan di Nutripure contiene non meno di 18 aminoacidi. La concentrazione di glicina e prolina è tra 10 e 20 volte superiore rispetto a quella delle proteine alimentari abituali.
Ogni cellula utilizza aminoacidi e peptidi molto specifici per costruire grandi strutture a forma di elica, che conferiscono ai tessuti la loro elasticità e resistenza.
Questa varietà di aminoacidi è uno dei punti di forza del nostro peptide di collagene.

Eccellente assimilazione da parte dell'organismo

Il peptide di collagene Peptan è una proteina bioattiva, molto digeribile e biodisponibile. I peptidi di collagene possono essere incorporati in bevande o alimenti.

La sintesi di collagene diminuisce naturalmente con l'età

Con il passare del tempo, produciamo meno collagene, il che provoca la comparsa dei primi segni di invecchiamento. L'invecchiamento è un processo naturale accelerato da alcuni fattori esterni, come l'inquinamento, le carenze di vitamine, minerali, acidi grassi essenziali e antiossidanti.
Un apporto insufficiente di collagene nella dieta contribuisce anche al processo di invecchiamento.
L'invecchiamento, che inizia a 30 anni, accelera intorno ai 40 e colpisce tutti i tessuti:

• Pelle: le cellule diventano meno attive e il tessuto di collagene che dà fermezza alla pelle si rilassa. Compaiono le rughe e i segni di espressione.
• Ossa: il rinnovamento delle cellule ossee rallenta e il corpo ha difficoltà a sostituirle, il che indebolisce il nostro scheletro.
• Articolazioni: un livello ridotto di collagene provoca una perdita di mobilità articolare, causando dolore.
• Muscoli: una graduale perdita di massa muscolare e forza influisce sulla loro mobilità ed energia.

Il collagene idrolizzato è quello meglio assimilato dall'organismo

L'organismo utilizza, trasforma e riassembla le molecole provenienti dalla nostra alimentazione per soddisfare le sue diverse necessità e riparare il collagene.

I peptidi di collagene Peptan contengono molta glicina, un aminoacido che interviene nella struttura e nella riparazione del collagene e che è anche molto presente nel collagene dei nostri tendini e delle fasce.

L'integrità dei tendini dipende da un aminoacido, l'idrossiprolina, che può essere presente nelle nostre fonti proteiche alimentari, ma che è più abbondante nei peptidi di collagene Peptan.

Fabbricando glicina a partire da altri aminoacidi come l'idrossiprolina, quest'ultima potrebbe mancare per la riparazione dei tendini.

Infatti, la glicina, la prolina e l'idrossiprolina rappresentano insieme il 50% degli aminoacidi contenuti in Peptan.

Pertanto, l'integrazione con peptidi di collagene Peptan è complementare a quella di glicina, in modo che gli aminoacidi rari contenuti nel peptide di collagene Peptan non vengano metabolizzati in glicina. Raccomandiamo di integrare Peptan con glicina.

Varia i piaceri a tuo piacimento

Hai voglia di cambiare sapore regolarmente? Sei preoccupato di non gradire un sapore?

È finito il tempo in cui dovevi finire tutta la busta (o peggio ancora, il tuo secchio da 4 kg!) con un unico sapore prima di cambiare aroma. Con i nostri aromi naturali, cambia aroma ad ogni allenamento!

Se il sapore non ti piace, non dovrai più tapparti il naso o buttare via tutto. Il tuo peptide di collagene Peptan neutro rimane intatto.

Aggiungere qualche cucchiaio di aromi allo shaker non è più complicato che usare un Peptan già aromatizzato: la libertà di cambiare aroma a tuo piacimento vale bene qualche cucchiaio in più nello shaker!

1. Che cos'è il collagene?

Il collagene, la proteina più abbondante del corpo umano, svolge un ruolo importante nella struttura dei tessuti connettivi: cartilagini, tendini, legamenti, ossa, pelle... Questa proteina fibrillare agisce come una rete e garantisce la coesione, l'elasticità e la rigenerazione dei tessuti (1). Esistono molti tipi di collagene, ma predominano tre categorie:

• Il collagene di tipo I, il più abbondante nei vertebrati (90%), che forma la pelle, i tendini e il tessuto osseo.
• Il collagene di tipo II, che forma le cartilagini.
• Il collagene di tipo III, che forma i muscoli e le pareti dei vasi sanguigni.

Nota per le sue proprietà antirughe, questa proteina ha altri usi interessanti.

2. Perché prendere integratori?

A partire dai 25 anni, la qualità e la quantità di collagene prodotto dall'organismo si altera lentamente. Dopo i 40 anni, la sintesi di collagene diminuisce dell'1% all'anno e, intorno agli 80 anni, la composizione corporea in collagene può ridursi del 75% rispetto a un adulto giovane (2,3). Questo deterioramento fisiologico è strettamente legato all'età, a fattori genetici o anche a fattori ambientali (raggi solari, inquinamento, radicali liberi indotti da una cattiva pratica sportiva..., cattiva alimentazione, fumo, alcol, malattie).

Quando si assume un integratore di collagene idrolizzato, non si tratta di ingerire "frammenti di collagene" che sostituiscano il collagene difettoso, bensì di apportare molecole di collagene idrolizzato che stimolino le vie di segnalazione cellulare responsabili della produzione naturale di collagene da parte del nostro stesso organismo.

3. Come viene sintetizzato il collagene?

Il collagene viene fabbricato a partire dal pre-collagene nelle cellule cartilaginee (condrociti), nelle cellule ossee (osteoblasti) o anche nei fibroblasti della pelle. Successivamente, questo pre-collagene viene tagliato, allungato, unito in catena ed espulso.

Il collagene è una proteina formata da tre catene di mille aminoacidi ciascuna che si avvolgono per formare una tripla elica che si organizza in fibre resistenti. Potrebbe essere paragonato a un grande "scoubidou" (un intreccio di fili). Gli aminoacidi che lo compongono sono principalmente glicina, prolina, idrossiprolina, lisina e idrossilisina.

L'assemblaggio delle proteine tra loro dipende dalla presenza di idrossiprolina. In assenza di questo aminoacido, la tripla elica è instabile. L'idrossilazione (aggiunta di un gruppo idrossile -OH) della prolina dipende a sua volta dalla presenza di vitamina C. Per questo motivo, la carenza di vitamina C porta a una sintesi carente di collagene, che provoca un indebolimento dei vasi sanguigni, dei tendini e della pelle, traducendosi in una malattia che ha afflitto le grandi spedizioni marittime realizzate tra il XV e il XVIII secolo: lo scorbuto.

4. Che cos'è il collagene idrolizzato o i peptidi di collagene?

Il collagene idrolizzato è una miscela di molecole di collagene tagliate (peptidi).

Utilizzato da molto tempo, in particolare nell'industria agroalimentare, il collagene nativo è difficilmente assorbibile dalla barriera intestinale. Per ovviare a questo difetto, viene effettuato un "taglio" delle molecole di collagene chiamato idrolisi. L'idrolisi permette di ottenere piccoli segmenti proteici a basso peso molecolare chiamati "peptidi", che sono assimilabili nel tratto gastrointestinale e disponibili per il nostro organismo.

Le proprietà del collagene idrolizzato dipendono dalla sua assorbimento, che a sua volta è determinato da diversi fattori:

• L'origine del tessuto fonte: il collagene di tipo I può essere estratto da diverse fonti animali (bovina, suina, ittica), ma la principale fonte di estrazione è quella bovina per la sua disponibilità e biocompatibilità.
• Il peso molecolare. Diversi studi suggeriscono che il collagene idrolizzato a basso peso molecolare abbia una maggiore biodisponibilità rispetto ad altri grazie alla sua miscibilità, il che lo rende più assimilabile a livello intestinale (4). Ad esempio, i collageni idrolizzati con un peso molecolare medio di 2000 Da aumentano l'attività osteoblastica in modo più efficace di quelli composti da peptidi con un peso medio di 6000 Da (5).

Il nostro sistema digestivo è in grado di frammentare a sua volta il collagene idrolizzato in piccoli peptidi di aminoacidi. Questi di- o tripeptidi composti in gran parte da glicina, prolina e idrossiprolina (6) attraversano la mucosa intestinale con l'aiuto di un trasportatore verso il sangue circolante, dove possono essere misurati nell'ora successiva alla loro ingestione (7). Questi aminoacidi circolanti agiranno quindi sulle cellule dei diversi tessuti che contengono collagene (tendini, ossa, cartilagini, pelle, ecc.). È stato dimostrato nei topi che i componenti del collagene idrolizzato, marcati con radioattività, si accumulano nella cartilagine (8), nel midollo osseo o nella pelle (9), dove esercitano direttamente il loro effetto biologico.

5. Come si ottiene il collagene idrolizzato?

I collageni idrolizzati si ottengono a partire da tessuti animali di origine bovina, suina o anche ittica. Il processo di fabbricazione si divide in tre fasi essenziali:

1. Il pretrattamento della materia prima e l'eliminazione delle impurità.
2. L'estrazione chimica (idrolisi basica o acida) o tramite un processo enzimatico. Il trattamento enzimatico, più innovativo, è più efficace (6) e porta a un prodotto finale di migliore qualità. Il risultato permette di ottenere peptidi di collagene con un peso molecolare compreso tra 2000 e 6000 Dalton.
3. La raffinazione del prodotto (filtrazione, chiarificazione, evaporazione, sterilizzazione, essiccazione, triturazione e setacciatura) per ottenere un prodotto finale di qualità.

Il collagene è un prodotto agroalimentare comune senza effetti nocivi a lungo termine ed è riconosciuto come GRAS (Generally recognised as Safe) dalla Food and Drug Administration (FDA). NUTRIPURE ha scelto un collagene bovino a basso peso molecolare (2000 Da), il PEPTAN®, estratto da Rousselot, che garantisce il consumatore.

6. El papel del colágeno en el sistema musculoesquelético

El colágeno desempeña un papel esencial en la estructura ósea, tendinosa y cartilaginosa: la salud de nuestro colágeno desempeña, por lo tanto, un papel fundamental en el mantenimiento de una buena movilidad articular, tanto si somos deportistas como si somos personas de edad avanzada.

A. MÚSCULO - TENDÓN - ARTICULACIONES en los deportistas

Un reciente consenso del Comité Olímpico Internacional se ha pronunciado sobre los complementos alimenticios para deportistas de alto nivel (10) y supone que la suplementación con colágeno hidrolizado puede ser beneficiosa para los atletas, ya que modula la síntesis de colágeno (7) y reduce los dolores tendinosos y articulares (11,12).

TENDÓN:

La glicina, el componente más abundante del colágeno hidrolizado, modularía la organización de la matriz de colágeno, la remodelación de las células tendinosas y la disponibilidad de los precursores del colágeno (13). Desde un punto de vista clínico, modificaría las propiedades y la inflamación tendinosa (14).

El aporte de colágeno hidrolizado podría cambiar la estructura de las fibras de colágeno, así como la composición de los proteoglicanos (15).

La suplementación oral con colágeno hidrolizado podría acelerar los beneficios de la fisioterapia de fortalecimiento muscular en pacientes con tendinopatía de Aquiles (16), tal y como se sugirió en un estudio realizado en 2019.

Un estudio también describe los efectos del colágeno hidrolizado en la inestabilidad articular crónica de origen ligamentario que puede producirse tras un esguince de tobillo. Un estudio doble ciego aleatorio con 50 atletas investigó el efecto de una suplementación de 5 g/día de colágeno hidrolizado durante 6 meses para mejorar la inestabilidad articular crónica del tobillo (17). Al cabo de los 6 meses de seguimiento, la percepción de inestabilidad se había reducido en el grupo que recibió colágeno hidrolizado, así como el riesgo de sufrir una nueva lesión tendinosa.

El efecto beneficioso de los péptidos de colágeno en pacientes que padecen tendinopatía (18) parece prometedor.

DOLOR:

Los péptidos de colágeno podrían tener un efecto positivo en las articulaciones de los deportistas que no padecen artrosis, pero que sufren de sobrecarga. Un ensayo aleatorio doble ciego realizado en 147 deportistas durante 24 semanas analizó el efecto del colágeno hidrolizado sobre el dolor articular evaluado mediante una escala analógica visual. El grupo que recibió un suplemento diario de 10 g/día de péptidos de colágeno notó una mejora en el dolor y las molestias articulares en comparación con el grupo placebo. Sin embargo, este estudio presentaba sesgos relacionados con un número significativo de pérdidas de seguimiento y un análisis estadístico de baja calidad (19).

MÚSCULO:

El colágeno es rico en glicina y arginina, aminoácidos esenciales para la síntesis de creatina (20). Por lo tanto, el colágeno hidrolizado podría participar en la construcción de la masa muscular.

Con el fin de encontrar una explicación al efecto del colágeno hidrolizado en el anabolismo muscular, en 2015 se llevó a cabo un estudio (21) en hombres mayores de 65 años que presentaban sarcopenia (pérdida de masa muscular) relacionada con su avanzada edad. Durante tres meses, 53 pacientes realizaron ejercicios de fortalecimiento muscular junto con un suplemento proteico, asociado o no a una ingesta de colágeno hidrolizado en una dosis de 15 g/día. Al cabo de 12 semanas, los hombres que tomaban colágeno, además de realizar ejercicio físico y tomar proteínas, experimentaron un aumento más significativo de su masa muscular. Sin embargo, se puede criticar este estudio por la ingesta concomitante de proteínas, que puede inducir un factor de confusión estadística, así como por el reducido número de pacientes incluidos.

Se han realizado otros trabajos para estudiar el efecto del colágeno hidrolizado en la recuperación y el aumento de la masa muscular en los deportistas.

Un estudio publicado en 2019 (22) analizaba el impacto del colágeno hidrolizado en la recuperación tras el esfuerzo físico. En 24 pacientes que tomaron un suplemento de 20 g/día de colágeno hidrolizado (PEPTAN) durante 7 días antes y 2 días después de un esfuerzo intenso (saltos), se observó una disminución del dolor muscular y una mejora en la recuperación.

La suplementación con colágeno hidrolizado durante un ejercicio de resistencia influiría en la composición proteica muscular y podría aumentar la masa magra y la fuerza muscular (23).

El efecto del colágeno hidrolizado sobre la masa muscular parece interesante, especialmente en deportistas y personas mayores.

B. ARTROSIS

En la década de 1980, se llevaron a cabo varios ensayos para estudiar el efecto del colágeno en el tratamiento de la artrosis.

El colágeno hidrolizado reduciría el dolor articular y la movilidad en pacientes con artrosis. El mecanismo de acción sobre la matriz cartilaginosa aún no está claramente establecido, pero existen numerosas hipótesis que se van consolidando a medida que avanzan los descubrimientos científicos:

• Efecto estimulante sobre los condrocitos (24).
• Efecto sobre las enzimas de degradación del cartílago (las metaloproteasas) y sobre la regeneración del colágeno (25).
• Efecto estimulante y cambio en la composición de los proteoglicanos (26).

En 2000, un primer estudio realizado en humanos mencionó el efecto beneficioso del colágeno hidrolizado en pacientes con artrosis grave (27).

Recientemente, un ensayo clínico controlado aleatorio multicéntrico (28) de calidad mencionó la eficacia del colágeno hidrolizado en las articulaciones. Durante 6 meses, 250 sujetos que padecían artrosis de rodilla recibieron un suplemento diario de 10 g de péptidos de colágeno. Al final del estudio, se observó una disminución del dolor y una mejora de la funcionalidad articular en el grupo que recibió suplementos de colágeno hidrolizado. El efecto fue aún más notable en los casos en los que el deterioro del cartílago era importante y la ingesta proteica era baja.

El colágeno forma parte del arsenal molecular que podría proponerse para el tratamiento de la artrosis (29,30).

C. DENSIDAD MINERAL ÓSEA

Dados sus efectos sobre el tejido óseo, se ha estudiado el colágeno hidrolizado con el fin de reducir la progresión de la osteoporosis.

La osteoporosis es una pérdida de masa ósea caracterizada por una disminución de la densidad mineral ósea (DMO) asociada a una alteración de la microarquitectura del hueso que provoca un aumento del riesgo de fracturas. La menopausia es, en las mujeres, el principal factor que favorece la desmineralización ósea.

Un estudio traslacional publicado en 2019 demostró que el colágeno hidrolizado tiene un impacto directo en el comportamiento de las células óseas tanto en humanos como en un modelo murino. Además, se observó una reducción de la desmineralización ósea en ratones suplementados con colágeno hidrolizado (5).

Aunque varios estudios mencionan la influencia del colágeno en el metabolismo óseo, aún no se ha precisado el mecanismo de acción sobre las células óseas:

• Efecto sobre la diferenciación de las líneas celulares osteoblásticas (31) a través de señales moleculares: vía de las MAP cinasas (32), citoquinas, factores de crecimiento... que modulan la expresión de los genes de síntesis del colágeno.
• Acción sobre el diálogo entre osteoblastos y osteoclastos (5). In vivo e in vitro, la presencia de colágeno hidrolizado estimularía la actividad osteoblástica y, por lo tanto, la formación ósea, al tiempo que inhibiría la actividad de resorción de los osteoclastos. Al favorecer la fase de formación ósea, el colágeno hidrolizado ingerido inhibiría la pérdida ósea y aumentaría la resistencia a la fractura de los huesos.

En 2014, un ensayo clínico (33) investigó los efectos de la suplementación con colágeno hidrolizado asociado al calcio y la vitamina D3 en 39 mujeres menopáusicas. La pérdida de masa ósea a los 12 meses fue menos pronunciada en el grupo que recibió péptidos de colágeno, lo que sugiere su eficacia en combinación con un suplemento de vitamina D y calcio. Sin embargo, el reducido número de sujetos estudiados en este ensayo dificultaba la extrapolación de los resultados a la población general.

En 2018, Koning informó sobre el efecto beneficioso del colágeno hidrolizado en la masa ósea de pacientes menopáusicas. Este ensayo clínico aleatorizado (34) estudió la formación y la densidad mineral ósea en 131 pacientes menopáusicas tras 12 meses de suplementación con 5 g/día. Al cabo de los 12 meses, la densidad mineral ósea de la columna vertebral y la cabeza femoral de las pacientes que recibieron colágeno hidrolizado aumentó. Además, los marcadores biológicos del recambio óseo indicaban una remodelación favorable a la osteoformación. Uno de los sesgos de este estudio fue la ingesta concomitante no controlada de calcio y vitamina D, que pudo actuar como factor de confusión. Este estudio, de buena calidad estadística, incluyó a todas las pacientes aleatorizadas en su análisis.

El efecto del colágeno hidrolizado sobre la matriz ósea parece interesante, especialmente en mujeres menopáusicas, y merece otros estudios para establecer recomendaciones para la población.

7. El colágeno y la belleza

A. Piel

Los péptidos de colágeno son nutricosméticos utilizados para la salud de la piel. En estudios preclínicos, se han demostrado diferentes efectos del colágeno hidrolizado sobre la piel:

• Efecto sobre la producción de ácido hialurónico por los fibroblastos de la piel (35).
• Efecto sobre la síntesis proteica de las moléculas de colágeno (36), la producción de fibrillas de colágeno densas y robustas (37) y el crecimiento de los fibroblastos (38).

Según un estudio realizado en 2014 (39) con un grupo de mujeres de entre 35 y 55 años, el consumo de colágeno hidrolizado mejoraría la elasticidad de la piel y reduciría las arrugas del contorno de los ojos tras 8 semanas de suplementación (40).

Un ensayo piloto analizó la hidratación de la piel en 33 pacientes tras una suplementación de 10 g/día de colágeno hidrolizado durante 2 meses (41). Los péptidos de colágeno (PEPTAN®) mejorarían la hidratación de la piel en un 16 % al cabo de 4 semanas y en un 28 % tras 8 semanas.

Se llevó a cabo un estudio aleatorizado, monocéntrico y controlado (41) para estudiar los parámetros del envejecimiento cutáneo. Durante 12 semanas, 106 pacientes recibieron diariamente 10 g de placebo (n = 52) o 10 g de péptidos de colágeno PEPTAN® (n = 54). Se observaron diferentes efectos en el grupo que recibió el suplemento de PEPTAN®:

• Aumento de la densidad del colágeno en la dermis.
• Reducción de la fragmentación y alteración del colágeno en la dermis.
• Aumento del contenido de colágeno y glicosaminoglicanos de la piel.
• El colágeno hidrolizado podría ser interesante para el tratamiento del envejecimiento cutáneo.

El colágeno hidrolizado podría ser interesante para el tratamiento del envejecimiento cutáneo.

B. Celulitis

La celulitis se traduce en una acumulación de grasa, generalmente en los muslos o las nalgas, que da a la piel un aspecto acolchado, a menudo denominado «piel de naranja».

Un estudio aleatorio realizado en 2015 (42) mostró una mejora en la textura de la piel en un grupo de mujeres de entre 24 y 50 años con peso normal o sobrepeso que tomaron un suplemento de 2,5 g/día de péptidos de colágeno durante 6 meses.

Aunque este estudio es, evidentemente, insuficiente para extraer conclusiones definitivas, abre sin embargo la vía y la reflexión sobre la utilidad de un complemento de colágeno para reducir los efectos de la celulitis.

Bibliografía

1. Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 1 janv 2011;3(1):a004978.

2. Varani J, Dame MK, Rittie L, Fligiel SEG, Kang S, Fisher GJ, et al. Decreased Collagen Production in Chronologically Aged Skin: Roles of Age-Dependent Alteration in Fibroblast Function and Defective Mechanical Stimulation. Am J Pathol. 1 juin 2006;168(6):1861‑8.

3. Baumann L. Skin ageing and its treatment. J Pathol. 2007;211(2):241‑51.

4. Hong H, Fan H, Chalamaiah M, Wu J. Preparation of low-molecular-weight, collagen hydrolysates (peptides): Current progress, challenges, and future perspectives. Food Chem. 15 déc 2019;301:125222.

5. Wauquier F, Daneault A, Granel H, Prawitt J, Fabien Soulé V, Berger J, et al. Human Enriched Serum Following Hydrolysed Collagen Absorption Modulates Bone Cell Activity: from Bedside to Bench and Vice Versa. Nutrients [Internet]. 31 mai 2019 [cité 13 déc 2019];11(6). Disponible sur: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6627680/

6. Skov K, Oxfeldt M, Thøgersen R, Hansen M, Bertram HC. Enzymatic Hydrolysis of a Collagen Hydrolysate Enhances Postprandial Absorption Rate-A Randomized Controlled Trial. Nutrients. 13 mai 2019;11(5).

7. Shaw G, Lee-Barthel A, Ross ML, Wang B, Baar K. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. 2017;105(1):136‑43.

8. Oesser S, Adam M, Babel W, Seifert J. Oral administration of (14)C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). J Nutr. oct 1999;129(10):1891‑5.

9. Kawaguchi T, Nanbu PN, Kurokawa M. Distribution of prolylhydroxyproline and its metabolites after oral administration in rats. Biol Pharm Bull. 2012;35(3):422‑7.

10. Maughan RJ, Burke LM, Dvorak J, Larson-Meyer DE, Peeling P, Phillips SM, et al. IOC consensus statement: dietary supplements and the high-performance athlete. Br J Sports Med. avr 2018;52(7):439‑55.

11. Zdzieblik D, Oesser S, Gollhofer A, König D. Improvement of activity-related knee joint discomfort following supplementation of specific collagen peptides. Appl Physiol Nutr Metab Physiol Appl Nutr Metab. juin 2017;42(6):588‑95.

12. Clark KL, Sebastianelli W, Flechsenhar KR, Aukermann DF, Meza F, Millard RL, et al. 24-Week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. mai 2008;24(5):1485‑96.

13. Vieira CP, Viola M, Carneiro GD, D’Angelo ML, Vicente CP, Passi A, et al. Glycine improves the remodeling process of tenocytes in vitro. Cell Biol Int. 2018;42(7):804‑14.

14. Vieira CP, De Oliveira LP, Da Ré Guerra F, Dos Santos De Almeida M, Marcondes MCCG, Pimentel ER. Glycine improves biochemical and biomechanical properties following inflammation of the achilles tendon. Anat Rec Hoboken NJ 2007. mars 2015;298(3):538‑45.

15. Minaguchi J, Koyama Y, Meguri N, Hosaka Y, Ueda H, Kusubata M, et al. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in Achilles tendon. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). juin 2005;51(3):169‑74.

16. Praet SFE, Purdam CR, Welvaert M, Vlahovich N, Lovell G, Burke LM, et al. Oral Supplementation of Specific Collagen Peptides Combined with Calf-Strengthening Exercises Enhances Function and Reduces Pain in Achilles Tendinopathy Patients. Nutrients. 2 janv 2019;11(1).

17. Dressler P, Gehring D, Zdzieblik D, Oesser S, Gollhofer A, König D. Improvement of Functional Ankle Properties Following Supplementation with Specific Collagen Peptides in Athletes with Chronic Ankle Instability. J Sports Sci Med. juin 2018;17(2):298‑304.

18. Baar K. Stress Relaxation and Targeted Nutrition to Treat Patellar Tendinopathy. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 01 2019;29(4):453–457.

19. Clark KL, Sebastianelli W, Flechsenhar KR, Aukermann DF, Meza F, Millard RL, et al. 24-Week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. mai 2008;24(5):1485‑96.

20. Brosnan JT, Brosnan ME. Creatine: endogenous metabolite, dietary, and therapeutic supplement. Annu Rev Nutr. 2007;27:241‑61.

21. Zdzieblik D, Oesser S, Baumstark MW, Gollhofer A, König D. Collagen peptide supplementation in combination with resistance training improves body composition and increases muscle strength in elderly sarcopenic men: a randomised controlled trial. Br J Nutr. 28 oct 2015;114(8):1237‑45.

22. Clifford T, Ventress M, Allerton DM, Stansfield S, Tang JCY, Fraser WD, et al. The effects of collagen peptides on muscle damage, inflammation and bone turnover following exercise: a randomized, controlled trial. Amino Acids. avr 2019;51(4):691‑704.

23. Oertzen-Hagemann V, Kirmse M, Eggers B, Pfeiffer K, Marcus K, de Marées M, et al. Effects of 12 Weeks of Hypertrophy Resistance Exercise Training Combined with Collagen Peptide Supplementation on the Skeletal Muscle Proteome in Recreationally Active Men. Nutrients. 14 mai 2019;11(5).

24. Oesser S, Seifert J. Stimulation of type II collagen biosynthesis and secretion in bovine chondrocytes cultured with degraded collagen. Cell Tissue Res. mars 2003;311(3):393‑9.

25. Isaka S, Someya A, Nakamura S, Naito K, Nozawa M, Inoue N, et al. Evaluation of the effect of oral administration of collagen peptides on an experimental rat osteoarthritis model. Exp Ther Med. juin 2017;13(6):2699‑706.

26. McAlindon TE, Nuite M, Krishnan N, Ruthazer R, Price LL, Burstein D, et al. Change in knee osteoarthritis cartilage detected by delayed gadolinium enhanced magnetic resonance imaging following treatment with collagen hydrolysate: a pilot randomized controlled trial. Osteoarthritis Cartilage. avr 2011;19(4):399‑405.

27. Moskowitz RW. Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease. Semin Arthritis Rheum. oct 2000;30(2):87‑99.

28. Benito-Ruiz P, Camacho-Zambrano MM, Carrillo-Arcentales JN, Mestanza-Peralta MA, Vallejo-Flores CA, Vargas-López SV, et al. A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort. Int J Food Sci Nutr. 2009;60 Suppl 2:99‑113.

29. Henrotin Y, Lambert C, Couchourel D, Ripoll C, Chiotelli E. Nutraceuticals: do they represent a new era in the management of osteoarthritis? - a narrative review from the lessons taken with five products. Osteoarthritis Cartilage. janv 2011;19(1):1‑21.

30. Bello AE, Oesser S. Collagen hydrolysate for the treatment of osteoarthritis and other joint disorders: a review of the literature. Curr Med Res Opin. nov 2006;22(11):2221‑32.

31. Andrianarivo AG, Robinson JA, Mann KG, Tracy RP. Growth on type I collagen promotes expression of the osteoblastic phenotype in human osteosarcoma MG-63 cells. J Cell Physiol. nov 1992;153(2):256‑65.

32. Rodríguez-Carballo E, Gámez B, Ventura F. p38 MAPK Signaling in Osteoblast Differentiation. Front Cell Dev Biol [Internet]. 2016 [cité 9 déc 2019];4. Disponible sur: https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fcell.2016.00040/full

33. Elam ML, Johnson SA, Hooshmand S, Feresin RG, Payton ME, Gu J, et al. A Calcium-Collagen Chelate Dietary Supplement Attenuates Bone Loss in Postmenopausal Women with Osteopenia: A Randomized Controlled Trial. J Med Food. 14 oct 2014;18(3):324‑31.

34. König D, Oesser S, Scharla S, Zdzieblik D, Gollhofer A. Specific Collagen Peptides Improve Bone Mineral Density and Bone Markers in Postmenopausal Women-A Randomized Controlled Study. Nutrients. 16 janv 2018;10(1).

35. Ohara H, Ichikawa S, Matsumoto H, Akiyama M, Fujimoto N, Kobayashi T, et al. Collagen-derived dipeptide, proline-hydroxyproline, stimulates cell proliferation and hyaluronic acid synthesis in cultured human dermal fibroblasts. J Dermatol. avr 2010;37(4):330‑8.

36. Zague V, de Freitas V, da Costa Rosa M, de Castro GÁ, Jaeger RG, Machado-Santelli GM. Collagen hydrolysate intake increases skin collagen expression and suppresses matrix metalloproteinase 2 activity. J Med Food. juin 2011;14(6):618‑24.

37. Matsuda N, Koyama Y, Hosaka Y, Ueda H, Watanabe T, Araya T, et al. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in the dermis. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). juin 2006;52(3):211‑5.

38. Shigemura Y, Iwai K, Morimatsu F, Iwamoto T, Mori T, Oda C, et al. Effect of Prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), a food-derived collagen peptide in human blood, on growth of fibroblasts from mouse skin. J Agric Food Chem. 28 janv 2009;57(2):444‑9.

39. Proksch E, Segger D, Degwert J, Schunck M, Zague V, Oesser S. Oral supplementation of specific collagen peptides has beneficial effects on human skin physiology: a double-blind, placebo-controlled study. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(1):47‑55.

40. Proksch E, Schunck M, Zague V, Segger D, Degwert J, Oesser S. Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(3):113‑9.

41. Asserin J, Lati E, Shioya T, Prawitt J. The effect of oral collagen peptide supplementation on skin moisture and the dermal collagen network: evidence from an ex vivo model and randomized, placebo-controlled clinical trials. J Cosmet Dermatol. 2015;14(4):291‑301.

• 42. Schunck M, Zague V, Oesser S, Proksch E. Dietary Supplementation with Specific Collagen Peptides Has a Body Mass Index-Dependent Beneficial Effect on Cellulite Morphology. J Med Food. déc 2015;18(12):1340‑8.