Riassunto:
Le proteine sono composte da catene di amminoacidi che si organizzano in strutture complesse e funzionali
Il DNA codifica la sequenza degli amminoacidi, che guida il ripiegamento della proteina. Questa si divide in primaria, secondaria, terziaria e quaternaria determina il comportamento biologico della proteina.
La denaturazione proteica altera la forma della proteina. Spesso, una piccola modifica può comprometterne la funzione biologica.
Proteine come collagene, elastina, actina e miosina svolgono un ruolo essenziale nel supporto dei tessuti e nella contrazione dei muscoli.
Enzimi e ormoni proteici regolano numerosi processi metabolici legati alla crescita e al recupero.
Le proteine Whey Isolate vengono assorbite rapidamente
La qualità della fonte proteica e la biodisponibilità degli amminoacidi possono essere determinanti per il recupero muscolare e l’efficacia nutrizionale.
Le proteine sono le molecole più importanti e versatili dell’organismo, in quanto svolgono funzioni essenziali all'interno di ogni cellula.
Partecipano alla costruzione dei tessuti, regolano numerosi processi metabolici e contribuiscono al trasporto di nutrienti e ossigeno nel sangue.
A livello molecolare, le proteine vengono coinvolte in meccanismi biologici complessi che dipendono dall'interazione tra differenti gruppi chimici. La struttura delle proteine non è casuale, bensì è codificata nel DNA per svolgere compiti specifici.
In questo articolo vedremo quali sono i principali componenti della struttura delle proteine, analizzandola al microscopio per scoprire la relazione con le performance sportive.
Sommario
Gli aminoacidi: i componenti della struttura primaria
Le proteine sono polimeri costituiti da unità più piccole chiamate amminoacidi. Queste molecole si possono considerare come i “mattoni” principali della struttura proteica che si combinano per formare proteine diverse.
Il corpo umano presenta 20 amminoacidi principali che vengono coinvolti nella sintesi proteica, la quale avviene direttamente nella cellula attraverso dei ribosomi. La loro sequenza può spesso determinare la funzione biologica di una proteina, pertanto risulta molto importante.
Il legame peptidico
Ma come si uniscono gli amminoacidi? Fondamentalmente attraverso un'unione chimica che si forma tra un gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico del successivo. Chiamato legame peptidico, questo processo porta alla creazione di una catena di amminoacidi che definisce la struttura primaria di una proteina. La sequenza iniziale contiene le informazioni necessarie per consentire alla proteina di assumere la sua forma tridimensionale.
Amminoacidi essenziali vs non essenziali
Gli amminoacidi si possono dividere in due gruppi chimici: essenziali e non essenziali.
I primi non vengono sintetizzati in modo autonomo dal nostro organismo, quindi vanno introdotti attraverso l’alimentazione.
Tra questi rientrano gli amminoacidi come la leucina, la lisina e la valina. Al contrario, i non essenziali vengono prodotti dal corpo a partire da altre molecole.
Questo però non li rende meno importanti, in quanto contribuiscono alla stabilità delle proteine.
In generale, sono le informazioni contenute nel DNA che consentono alla genetica cellulare di guidare la produzione di proteine.
La qualità di una fonte proteica dipende da come è costituita una proteina, ovvero dalla presenza di tutti gli amminoacidi essenziali.
Le proteine animali come uova, latte e pesce presentano un profilo completo, mentre alcune fonti vegetali possono presntare quantità ingeriori di specifici aminoacidi essenziali e vanno combinate per favorire una corretta sintesi proteica. [2]
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I livelli di organizzazione strutturale
La sequenza di amminoacidi non è l’unico processo coinvolto nella formazione delle proteine. Dopo la struttura primaria, la catena proteica si ripiega e si organizza attraverso diversi livelli strutturali che contribuiscono alla stabilità e alla capacità di svolgere funzioni all'interno di ogni cellula. Vediamo qui di seguito la struttura secondaria, terziaria e quaternaria nel dettaglio.
Struttura secondaria: alfa-eliche e foglietti beta
La struttura secondaria rappresenta il primo livello di ripiegamento della catena proteica. In questa fase, alcune porzioni della proteina assumono configurazioni regolari tramite la formazione di legami a idrogeno tra aminoacidi. Le strutture alfa-eliche ei foglietti beta sono le più comuni. Le prime presentano una conformazione avvolta a spirale, mentre i foglietti beta sono disposti in modo più esteso e ripiegato. I ripiegamenti locali possono dare stabilità a una proteina, costruendo la base per i livelli successivi di organizzazione tridimensionale. Proteine come cheratina e collagene, dipendono proprio dalla presenza di queste configurazioni per la loro resistenza e l’elasticità.
Struttura terziaria: la forma 3D definitiva
Questa struttura delle proteine corrisponde alla conformazione di una proteina nello spazio tridimensionale. In questa fase, la catena polipeptidica si ripiega nello spazio tramite interazioni chimiche tra gli amminoacidi, come legami a idrogeno, interazioni idrofobiche e ponti disolfuro.
La funzione biologica della proteina viene determinata in modo finale proprio da questo livello strutturale.
Gli enzimi, trasportatori e proteine contrattili assumono una forma precisa per interagire con le altre molecole.
Per quanto riguarda il livello molecolare, le interazione tra i gruppi funzionali può contribuire alla stabilità della struttura terziaria e possono subire una modifca in presenza di variazioni di temperatura, pH o stress metabolico.
Struttura quaternaria: l'unione di più catene
Alcune proteine sono costituite da più catene polipeptidiche unite tra loro. Tale organizzazione prende il nome di struttura quaternaria.
Rispetto alle singole catene isolate, in questa fase le diverse sub-unità collaborano per svolgere funzioni biologiche più complesse. L’emoglobina ad esempio, è la proteina responsabile del trasporto dell’ossigeno nel sangue, composta da quattro sub-unità proteiche che operano in modo coordinato. Allo stesso modo, il collagene dispone di una struttura complessa, con più catene intrecciate tra loro. Questa configurazione molecolare conferisce ai tessuti connettivi un’elevata resistenza meccanica e capacità di supporto strutturale, grazie all'interazione tra diversi gruppi chimici della proteina.
La struttura quaternaria delle proteine le rende efficienti, ma allo stesso tempo più sensibili alle alterazioni dell’ambiente cellulare. Cambiamenti di pH, disidratazione o temperature alte possono comprometterne la stabilità e la funzione biologica.
La denaturazione proteica: quando la struttura si rompe
La struttura tridimensionale può subire alterazioni, portando una proteina a perdere la capacità di svolgere il suo compito biologico.
Questo fenomeno viene definito denaturazione proteica. In generale, la denaturazione coinvolge principalmente la struttura secondaria, terziaria e quaternaria, mentre la sequenza primaria resta invariata.
Quindi, la catena proteica non si spezza, ma è come se si srotolasse, perdendo quindi la conformazione ottimale per il funzionamento.
Ci sono diversi fattori che possono provocare la denaturazione, ovvero:
Variazioni del pH
Stress ossidativo
Disidratazione
Presenza di sostanze chimiche aggressive
Temperature elevate
Uno degli esempi più semplici è la cottura dell’uovo: quando si riscalda l’albume, le proteine perdono la loro struttura tridimensionale originaria.Il processo va a modificare alcune caratteristiche, quali la consistenza, il colore e le proprietà biologiche di una proteina, trasformando l’albume da liquido trasparente a massa bianca e compatta. Risulta quindi importante distinguere tra la perdita della struttura e la perdita del valore proteico, così come della sua funzione dal punto di vista alimentare. Una proteina denaturata non è necessariamente inutile dal punto a livello alimentare, in quanto gli aminoacidi rimangono comunque disponibili dopo la digestione.
Questo aspetto è fondamentale per la produzione di integratori proteici. Ad esempio, i processi produttivi usati per ottenere le proteine dal siero del latte di alta qualità, come le Whey Isolate, cercano di preservare l’integrità strutturale. Diverse tecniche come la filtrazione a freddo, consentono di limitare l’esposizione a temperature elevate durante l’estrazione, per limitare l’alterazione delle proprietà strutturali delle proteine. Questo approccio consente di ottenere prodotti di purezza elevata che presentano una buona digeribilità e una disponibilità amminoacidica rapida, così come una struttura molecolare meno alterata rispetto a processi più aggressivi.
Relazione tra struttura e performance sportiva
Oltre alla stabilità biologica, la struttura delle proteine influenza numerosi processi legati alla performance sportiva, al recupero muscolare e alla salute dei tessuti. [1]
Ogni proteina presente nel corpo umano ha una funzione diversa. Alcune forniscono un supporto strutturale ai tessuti, altre permettono la contrazione muscolare. Inoltre, ci sono proteine che si occupano di regolare il metabolismo, la produzione energetica e la comunicazione tra le cellule.
Vediamo nel dettaglio le diverse tipologie di proteine e la loro funzione all'interno dell'organismo.
Proteine strutturali
Le proteine strutturali svolgono un ruolo fondamentale per il mantenimento della resistenza dei tessuti, così come l’elasticità e l’integrità.
In particolare, il collagene è presente in abbondanza nell’organismo ed è caratterizzato da una struttura molto resistente, formata da più catene intrecciate tra loro.
L’elastina conferisce ai tessuti la loro elasticità, permettendo di deformarsi e tornare alla forma originale. Questa proprietà è fondamentale per la pelle, i vasi sanguigni e per le strutture coinvolte nel movimento.
Proteine contrattili
La contrazione del muscolo scheletrico dipende principalmente dall’interazione tra due proteine: actina e miosina. La loro funzione è possibile grazie a una struttura tridimensionale altamente specializzata. La miosina possiede delle “teste” proteiche che si legano ai filamenti di actina per produrre un movimento attraverso l’utilizzo di energia, sotto forma di ATP. Il recupero muscolare richiede la sintesi di nuove proteine contrattili, un processo che dipende dalla disponibilità di aminoacidi essenziali introdotti nella dieta.
In particolare, la leucina svolge un ruolo importante nella regolazione della sintesi proteica muscolare, contribuendo all’attivazione dei meccanismi cellulari coinvolti nella crescita dei muscoli e nel recupero dei tessuti.
Enzimi e Ormoni
Ci sono diverse proteine che agiscono come enzimi e ormoni. Gli enzimi accelerano le reazioni chimiche dell’organismo, con un’efficacia che può dipendere direttamente dalla forma tridimensionale della struttura proteica.
Il sito attivo degli enzimi è la regione in cui avvengono le reazioni chimiche. A livello energetico, gli enzimi intervengono nella digestione dei nutrienti, nella produzione di ATP e nella gestione dei substrati.
Nel caso degli ormoni come l’insulina, questi sono coinvolti nella regolazione della glicemia e nell’utilizzo dei nutrienti da parte delle cellule.
Lo sapevi che…
Alcune proteine del corpo umano hanno una durata estremamente breve? Enzimi, ormoni e proteine coinvolte nella riparazione muscolare vengono continuamente degradati e sintetizzati nuovamente dall’organismo.
I 4 livelli della struttura delle proteine
Le proteine sono organizzate su più livelli: dalla semplice sequenza di aminoacidi fino a strutture tridimensionali complesse che determinano la loro funzione biologica.
| Livello della struttura | Caratteristiche principali | Esempio | Funzione |
|---|---|---|---|
| Struttura primaria |
Sequenza Sequenza lineare di aminoacidi uniti da legami peptidici. | Catena aminoacidica delle whey. | Determina la base della struttura della proteina. |
| Struttura secondaria |
Ripiegamento locale Formazione di alfa-eliche o foglietti beta lungo la catena. | Cheratina. | Contribuisce alla stabilità strutturale della proteina. |
| Struttura terziaria |
Forma 3D Organizzazione tridimensionale complessiva della proteina. | Mioglobina. | Definisce gran parte della funzione biologica della proteina. |
| Struttura quaternaria |
Più catene Associazione di più catene proteiche in un’unica struttura funzionale. | Emoglobina. | Permette funzioni biologiche più complesse. |
Comprendere questi livelli aiuta a capire perché la qualità, la lavorazione e la conformazione delle proteine possono influenzarne proprietà e utilizzo.
Qualità delle proteine e biodisponibilità
Non tutte le proteine hanno la stessa complessità strutturale. Le proteine di fonte animale presentano un profilo completo, mentre quelle vegetali possono essere carenti e quindi vanno combinate. Inoltre, le fonti proteiche possono presentare una biodisponibilità diversa che può influenzare il modo in cui il nostro organismo digerisce, assorbe e utilizza efficacemente gli aminoacidi contenuti in una proteina. In generale, le proteine animali offrono un valore biologico più elevato, quindi sono utilizzabili dal nostro corpo in modo ottimale. Le proteine vegetali invece, data la presenza di fibre e antinutrienti, possono essere meno digeribili.Tuttavia, questo non vuol dire che nella propria dieta si debbano favorire le fonti animali. Infatti, l'importante non è sapere quale alimento consumare al posto di un altro, bensì cercare di equilibrare la propria dieta con proteine dalle varie fonti e sapere quante consumarne al giorno.
Una modifica corretta alle proprie abitudini può essere ideale per ottenere risultati migliori, sia per il mantenimento dei muscoli, sia per la salute giornaliera.
In alcuni casi, l’alimentazione da sola potrebbe essere insufficiente per dare al corpo il corretto fabbisogno proteico. In questo caso è possibile ricorrere all’uso di integratori, come le proteine in polvere derivate dal siero del latte.
Tra quelle disponibili sul mercato, le proteine isolate (Whey) offrono una struttura che facilita l'assorbimento rapido degli aminoacidi rispetto alle fonti integrali.
Queste vengono ottenute tramite processi particolari, come la filtrazione a freddo, in modo da limitare l’esposizione delle proteine a temperature elevate e preservandone la struttura e le proprietà nutrizionali.
Le Whey Isolate sono particolarmente apprezzate in ambito sportivo, proprio per la loro elevata biodisponibilità. La presenza di aminoacidi essenziali e BCAA, soprattutto leucina, supporta i processi di sintesi proteica dei muscoli dopo l’allenamento.
Fonti
[1] Nunes EA, Colenso-Semple L, McKellar SR, Yau T, Ali MU, Fitzpatrick-Lewis D, Sherifali D, Gaudichon C, Tomé D, Atherton PJ, Robles MC, Naranjo-Modad S, Braun M, Landi F, Phillips SM. Systematic review and meta-analysis of protein intake to support muscle mass and function in healthy adults. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 2022 Apr;13(2):795-810. doi: 10.1002/jcsm.12922. Epub 2022 Feb 20. PMID: 35187864; PMCID: PMC8978023.
[2] Dimina L, Rémond D, Huneau JF, Mariotti F. Combining Plant Proteins to Achieve Amino Acid Profiles Adapted to Various Nutritional Objectives-An Exploratory Analysis Using Linear Programming. Front Nutr. 2022 Feb 3;8:809685. doi: 10.3389/fnut.2021.809685. PMID: 35187024; PMCID: PMC8850771.
